Protéines : structure
Niveaux de structure, hémoglobine, myoglobine et dénaturation.
Structure des protéines
Les 20 acides aminés
Structure commune : NH2-CH(R)-COOH. Carbone alpha chiral (sauf glycine). Classification selon R : apolaires (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met), polaires non chargés (Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln), chargés + (Lys, Arg, His), chargés - (Asp, Glu). pHi = pH où charge nette = 0.
Niveaux de structure
- Primaire : séquence linéaire d'AA reliés par des liaisons peptidiques (C-N, planaire, caractère partiel de double liaison).
- Secondaire : hélice alpha (3.6 AA/tour, liaisons H intra-chaîne i→i+4) et feuillet beta (liaisons H inter-chaînes, parallèle ou antiparallèle). Coudes beta.
- Tertiaire : repliement 3D global. Stabilisé par interactions hydrophobes, liaisons ioniques, ponts disulfure (Cys-Cys), liaisons H, van der Waals.
- Quaternaire : association de sous-unités (ex : hémoglobine = tétramère alpha2-beta2).
Hémoglobine et myoglobine
- Myoglobine : monomère, 1 hème, courbe de fixation O2 hyperbolique. Stockage musculaire.
- Hémoglobine : tétramère (alpha2-beta2), 4 hèmes, courbe sigmoïde (coopérativité). Effet Bohr : ↓pH ou ↑CO2 → ↓affinité O2 (libération aux tissus). 2,3-BPG : diminue l'affinité.
- HbF (fœtale, alpha2-gamma2) : affinité O2 supérieure à HbA (ne lie pas le 2,3-BPG).
Dénaturation
Perte de la structure 3D (chaleur, pH extrême, urée, SDS) → perte de fonction. Réversible ou irréversible. Les chaperonnes (HSP) aident au repliement correct.
Point clé concours : La drépanocytose = mutation E6V sur la chaîne beta (Glu→Val) → HbS → polymérisation → GR falciformes. Les prions sont des protéines mal repliées (PrPSc) qui catalysent le mauvais repliement d'autres PrPc.
Prêt à t'entraîner ?
Crée ton compte gratuit pour accéder aux QCM, fiches et mode examen.